Биохимия на ензимите. Структура, свойства и функции

В клетката на всеки жив организъммилиони химични реакции. Всеки от тях е от голямо значение, затова е важно да се поддържа скоростта на биологичните процеси на високо ниво. Почти всяка реакция се катализира от ензима. Какви са ензимите? Каква е тяхната роля в клетката?

Ензими. дефиниция

Терминът "ензим" идва от латинския фермент - квас. Те могат да се наричат ​​и ензими от гръцки en zyme - "в дрожди".

Ензимите са биологично активни вещества,така че всяка реакция, която се случва в клетката, не се осъществява без тяхното участие. Тези вещества действат като катализатори. Съответно всеки ензим има две основни свойства:

1) Ензимът ускорява биохимичната реакция, но не се консумира.

2) Величината на равновесната константа не се променя, а само ускоряването на тази стойност се ускорява.

Ензимите ускоряват биохимичните реакции в хиляда,и в някои случаи милион пъти. Това означава, че в отсъствието на системата за ензим всички вътреклетъчни процеси е почти спрени и се клетката умира. Следователно ролята на ензимите като биологично активни вещества е голяма.

Разнообразието от ензими позволява диверсификациярегулира клетъчния метаболизъм. Във всяка каскада на реакциите участват много ензими от различни класове. Биологичните катализатори са силно селективни поради определена конформация на молекулата. Тъй като ензимите в повечето случаи са с протеинова природа, те са в терциерна или кватернерна структура. Това отново се обяснява със спецификата на молекулата.

Функции на ензимите в клетката

Основната задача на ензима е ускоряването на съответната реакция. Всяка каскада от процеси, от разграждането на водороден пероксид до гликолиза, изисква наличието на биологичен катализатор.

Правилната работа на ензимите се постига с високаспецифичност за определен субстрат. Това означава, че катализаторът може да ускори само определена реакция и не повече, дори много сходни. По степента на специфичност се различават следните групи ензими:

1) Ензими с абсолютна специфичност, когато се катализира само една единствена реакция. Например, колагеназата разцепва колаген, а малтазата разделя малтозата.

2) Ензими с относителна специфичност. Това включва вещества, които могат да катализират определен клас реакции, например, хидролитично разцепване.

Работата на биокатализатора започва от моментаприсъединявайки се към активния център към субстрата. В същото време те говорят за допълнително взаимодействие като заключване и ключ. Тук има предвид пълното съвпадение на формата на активния център със субстрата, което прави възможно ускоряването на реакцията.

Следващият етап се състои в хода на самата реакция. Неговата скорост се увеличава благодарение на действието на ензимния комплекс. В крайна сметка получаваме ензима, който се свързва с продуктите на реакцията.

Крайният етап е отделяне на реакционните продукти от ензима, след което активният център отново става свободен за следващата работа.

Схематично, работата на ензима на всеки етап може да бъде написана, както следва:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, където S е субстрат, Е е ензим и Р е продукт.

Класификация на ензимите

В човешкото тяло можете да намерите огроменброй ензими. Всички знания за техните функции и работа са систематизирани и в резултат на това се появи една единствена класификация, благодарение на която е лесно да се определи какъв конкретен катализатор е предназначен. Тук са 6 основни класа ензими, както и примери за някои подгрупи.

1. Оксидоредуктаза.

Ензимите от този клас катализират окислително-редукционни реакции. Общо са идентифицирани 17 подгрупи. Оксидоредуктазите обикновено имат небелтъчна част, представлявана от витамин или хема.

Сред оксидоредуктазите често съществуват следните подгрупи:

а) Дехидрогенази. Biochemistry-дехидрогеназа ензим се отцепване водородни атоми и прехвърлянето на друг субстрат. Тази подгрупа най-често се среща при реакции на дишане, фотосинтеза. Като част от дехидрогеназа е задължително да присъства под формата на коензим NAD / NADH или флавопротеини FAD / FMN. Често има метални йони. Примерите включват ензими като tsitohromreduktazy, пируват дехидрогеназа, изоцитрат дехидрогеназа, а също и много чернодробните ензими (лактат дехидрогеназа, глутамат дехидрогеназа, и така нататък. D.).

b) Оксидаза. Редица ензими катализират добавянето на кислород към водород, в резултат на което реакционните продукти могат да бъдат вода или водороден пероксид (Н₂0, Н₂0₂). Примери за ензими: цитохромна оксидаза, тирозиназа.

в) Пероксидази и каталази - ензими, катализиращи разграждането на Н₂О₂ върху кислород и вода.

г) Оксигенази. Тези биокатализатори ускоряват прикрепването на кислорода към субстрата. Допаминов хидроксилазата е един пример за такива ензими.

2. Трансферази.

Задачата на ензимите от тази група е прехвърлянето на радикали от донорното вещество към приемащата субстанция.

а) Метилтрансферази. ДНК метилтрансферазите са основните ензими, които контролират процеса на ДНК репликация. Нуклеотидното метилиране играе важна роля в регулирането на активността на нуклеиновата киселина.

b) Ацилтрансферази. Ензими от тази подгрупа са транспортирани от една молекула към друга ацилова група. Примери ацилтрансферази: лецитин-холестерол ацилтрансфераза (носи функционална група с мастна киселина на холестерол), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (ацилна група се прехвърля в лизофосфатидилхолин).

в) Аминотрансферази - ензими, които участватв превръщането на аминокиселини. Примери за ензими: аланин аминотрансфераза, която катализира синтеза на аланин от пируват и глутамат чрез амин трансфер.

г) Фосфотрансфераза. Ензимите от тази подгрупа катализират добавянето на фосфатна група. Друго име за фосфотрансферазите, киназите, е много по-често. Примерите включват ензими като хексокинази и аспартат кинази, които придават фосфорни остатъци до хексози (най-често до глюкоза) и съответно до аспарагинова киселина.

3. Хидролази - клас ензими, които катализират разцепването на връзки в молекулата с последващо добавяне на вода. Веществата, принадлежащи към тази група, са основните ензими на храносмилането.

а) Естерази - разкъсват етерните връзки. Пример за това са липазите, които разграждат мазнините.

б) гликозидази. Биохимията на ензимите от тази серия се състои в унищожаване на гликозидни връзки на полимери (полизахариди и олигозахариди). Примери: амилаза, захароза, малтаза.

в) Пептидази - ензими, които катализират разпадането на протеините до аминокиселини. Пептидазите включват ензими като пепсини, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза.

d) Амидази - разцепващи амидни връзки. Примери: аргиназа, уреаза, глутаминаза и др. Много ензими-амидази се срещат в орнитинния цикъл.

4. Лизидите са ензими, които функционират подобно на хидролази, но когато водните връзки се разрушават в молекули, водата не се изразходва. Ензимите от този клас винаги имат небелтъчна част, например под формата на витамини В1 или В6.

а) Декарбоксилаза. Тези ензими действат върху С-С връзката. Примери са глутаматдекарбоксилаза или пируват декарбоксилаза.

б) Хидратази и дехидратази са ензими, които катализират реакцията на разцепване на С-О връзки.

в) Амидин-лиаза - унищожава връзката С-N. Пример: аргинин сукцинатна лиаза.

d) Р-О-лиаза. Такива ензими като правило разцепват фосфатната група от субстратното вещество. Пример: аденилат циклаза.

Биохимията на ензимите се основава на тяхната структура

Определят се способностите на всеки ензиминдивид, само на него присъща структура. Всеки ензим е преди всичко протеин и неговата структура и степен на сгъване играят решаваща роля при определянето на неговата функция.

Всеки биокатализатор се характеризира с наличието на активен център, който на свой ред е разделен на няколко независими функционални зони:

1) Каталитичният център е специална зонапротеин, с който ензимът е прикрепен към субстрата. В зависимост от конформацията на протеиновата молекула, каталитичният център може да приеме разнообразна форма, която трябва да съответства на субстрата по същия начин като заключването на ключа. Такава сложна структура обяснява, че ензимният протеин е в третично или кватернерно състояние.

2) Адсорбционен център - изпълнява роля"Титуляр". Тук първо съобщение се извършва между молекулата на ензим и субстрат молекула. Въпреки това, връзката, която образува адсорбционната центъра, много слаба, и по този начин каталитично реакцията е обратима на този етап.

3) Могат да бъдат разположени алостерични центровекакто в активния център, така и по цялата повърхност на ензима като цяло. Тяхната функция е регулирането на ензима. Регулирането се осъществява с помощта на молекули на инхибитор и молекули на активатор.

Активни протеини, свързващи се с молекулаензим, да ускори работата си. Инхибитори, напротив, да инхибират каталитична активност, и това може да възникне по два начина: или молекулата се свързва към алостеричен център региона на активния център на ензима (конкурентно инхибиране) или е прикрепен към друга област на протеина (неконкурентно инхибиране). Конкурентно инхибиране се счита за по-ефективно. В крайна сметка това затваря мястото за свързване на субстрата към ензима и този процес е възможен само в случай на почти пълно съвпадение на формата на молекулата на инхибитора и активния участък.

Ензимът често се състои не само от аминокиселини,но и от други органични и неорганични вещества. Съответно, апоензимът се изолира - протеиновата част, коензимът е органичната част и кофактора е неорганичната част. Коензимът може да бъде представен чрез язви, мазнини, нуклеинови киселини, витамини. На свой ред, кофакторът е най-често помощните метални йони. Активността на ензимите се определя от неговата структура: допълнителните вещества в състава променят каталитичните свойства. Различните видове ензими са резултат от комбинирането на всички горепосочени фактори на образуване на комплекс.

Регулиране на ензимите

Ензимите като биологично активни вещества не савинаги необходимо за тялото. Биохимията на ензимите е такава, че те могат да повредят жива клетка в случай на прекомерна катализа. За да се предотврати вредното въздействие на ензимите върху организма, е необходимо някак си да се регулира тяхната работа.

Тъй като ензимите са подобни на протеини, лесно се разграждат при високи температури. Процесът на денатуриране е обратим, но може значително да повлияе на работата на веществата.

рН също играе важна роля в регулирането. Най-високата активност на ензимите, като правило, се наблюдава при неутрални стойности на рН (7.0-7.2). Също така има ензими, които работят само в кисела среда или само в алкални. По този начин ниското рН се поддържа в клетъчните лизозоми, при които активността на хидролитичните ензими е максимална. В случай на случайно навлизане в цитоплазмата, където средата е по-близо до неутрална, тяхната активност ще намалее. Тази защита срещу "самосъхранение" се основава на характеристиките на хидролазите.

Заслужава да се отбележи значението на коензима и кофактора в състава на ензимите. Наличието на витамини или метални йони значително влияе върху функционирането на определени специфични ензими.

Номенклатура на ензимите

Всички ензими на тялото са призованив зависимост от принадлежността им към някой от класовете, както и върху субстрата, с който реагират. Понякога системната номенклатура използва не само един, а два субстрата в името.

Примери за наименованието на някои ензими:

1. Ензими на черния дроб: лактат-дехидрогеназа, глутамат-дехидрогеназа.
2. Пълното системно наименование на ензима е лактат-NAD + -хидроксидоредуктаза.

Запазени и тривиални имена, които не спазват правилата на номенклатурата. Примери са храносмилателни ензими: трипсин, химотрипсин, пепсин.

Процес на синтез на ензими

Функциите на ензимите се определят на генетично ниво. Тъй като молекулата като цяло е протеин, синтезата именно я повтаря процесите на транскрипция и транслация.

Синтезът на ензими става по следната схема. Първоначално ДНК чете информация за желания ензим за образуване иРНК. РНК кодира всички аминокиселини, които са част от ензима. Регламент на ензими може да възникне на ниво ДНК, ако продуктът на реакцията, катализирана достатъчно гена транскрипционни ограничители и обратното, ако е необходимо в продукта, той активира процеса на транскрипция.

След като mRNA се освобождава в цитоплазмата на клетката,следващият етап започва - превод. На рибозомите на ендоплазмения ретикулум се синтезира първична верига, състояща се от аминокиселини, свързани чрез пептидни връзки. Въпреки това, протеиновата молекула в първичната структура все още не може да изпълни ензимните си функции.

Активността на ензимите зависи от структурата на протеина. На един и същ EPS, протеинът е усукан, което води до образуването на вторична и след това на третична структура. Синтезата на някои ензими вече спира на този етап, за да активира каталитичната активност, често е необходимо да се добави коензим и кофактор.

В определени области на ендоплазмения ретикулумима добавяне на органични компоненти на ензима: монозахариди, нуклеинови киселини, мазнини, витамини. Някои ензими не могат да работят без наличието на коензим.

Кофакторът играе решаваща роля в образованиетокватернерна структура на протеина. Някои функции на ензимите са достъпни само когато протеинът достигне организацията на домейна. Следователно, за тях присъствието на кватернерна структура е много важно, при което металният йон е свързващата връзка между няколко глобула на протеина.

Много форми на ензими

Има ситуации, когато е необходимо да иманяколко ензима, които катализират същата реакция, но се различават помежду си при някои параметри. Например, един ензим може да работи при 20 градуса, но при 0 градуса той вече не може да изпълнява функциите си. Какво трябва да прави един жив организъм в подобна ситуация при ниски температури на околната среда?

Този проблем лесно се разрешава чрез наличието на няколко ензима, които катализират същата реакция, но действат при различни условия. Има два вида множество форми на ензими:

1. Изоензими. Такива протеини са кодирани от различни гени, се състоят от различни аминокиселини, но катализират същата реакция.
2. Вярно множество формуляри. Тези протеини се транскрибират от същия ген, обаче, върху рибозомите, пептидите се модифицират. На изхода се получават няколко форми на същия ензим.

В резултат на това първият вид множество форми се формира на генетично ниво, когато вторият тип е пост-транслационен.

Значението на ензимите

Използването на ензими в медицината е ограничено доосвобождаването на нови лекарства, при които веществата вече са в правилните количества. Учените все още не са намерили начин да стимулират синтеза на липсващи ензими в тялото, но днес лекарствата се използват широко, които временно могат да запълнят недостига си.

Различните ензими в клетката катализират големиброят на реакциите, свързани с поддържането на жизнената активност. Един от тези енмоми е представителите на нуклеазната група: ендонуклеаза и екзонуклеаза. Тяхната работа е да поддържат постоянно ниво на нуклеинови киселини в клетката, да отстраняват увредената ДНК и РНК.

Не забравяйте за такъв феномен катокоагулация на кръвта. Като ефективна мярка за защита, този процес се контролира от редица ензими. Основната е тромбин, който прехвърля неактивния протеин фибриноген към активен фибрин. Нейните нишки създават вид мрежа, която запушва мястото на повреда на кораба, като по този начин предотвратява прекомерната загуба на кръв.

Ензимите се използват при винопроизводството, пивоварната,получаващи много ферментирали млечни продукти. Дрождите могат да се използват за производство на алкохол от глюкоза, обаче екстракт от тях е достатъчен за успешното протичане на този процес.

Интересни факти, за които не знаехте

- Всички ензими на тялото имат огромна маса -от 5000 до 1,000,000 Да. Това се дължи на наличието на протеин в молекулата. За сравнение, молекулното тегло на глюкозата е 180 Da, а въглеродният диоксид е само 44 Da.

- Към днешна дата са открити повече от 2 000 ензими, открити в клетките на различни организми. Повечето от тези вещества обаче все още не са напълно разбрани.

- Използва се активността на ензимитеефективни препарати. Тук ензимите изпълняват същата роля както в организма: те разрушават органичните вещества и това свойство помага в борбата срещу петна. Препоръчително е да използвате такъв препарат при температура не по-висока от 50 градуса, в противен случай тя може да отиде в процеса на разграждане.

- Според статистиката 20% от хората по света страдат от липсата на ензими.

- За свойствата на ензими, известни за дълго време, но само през 1897 г., хората осъзнаха, че не дрождите, и екстракт от техните клетки могат да бъдат използвани за ферментацията на захар в алкохол.